Maßgeschneiderte Milchproteine aus dem Bioreaktor: Wie rekombinantes Casein neue Spielräume für Lebensmittel eröffnet

Milchproteine prägen Struktur, Textur und Funktionalität zahlreicher Lebensmittel – von Käse und Joghurt bis hin zu Säuglingsnahrung und klinischer Ernährung. Zugleich steht ihre Herstellung zunehmend im Spannungsfeld von Nachhaltigkeit, Rohstoffverfügbarkeit und Prozessstabilität. Während Molkenproteine bereits erfolgreich mithilfe der Präzisionsfermentation, also durch die mikrobielle Herstellung einzelner Proteine, produziert werden, ist Casein als mengenmäßig wichtigste Proteinfraktion weiterhin eng an die tierische Erzeugung gebunden. Für die überwiegend mittelständisch geprägte Milchindustrie ergibt sich daraus eine doppelte Herausforderung: Zum einen führt die natürliche Variabilität der Milch zu schwankenden Eigenschaften in der Weiterverarbeitung, zum anderen fehlen bislang skalierbare, allgemein zugängliche Verfahren zur biotechnologischen Herstellung funktional einsetzbarer Caseine.

Dieses aktuelle Projekt der Industriellen Gemeinschaftsforschung (IGF) greift diesen Bedarf auf. Das vom FEI koordinierte Vorhaben wird von zwei Forschungseinrichtungen der Technischen Universität München (Professur für Cellular Agriculture | Professur für Food Process Engineering) umgesetzt und die rekombinante Herstellung, Aufreinigung und Charakterisierung von Caseinen untersucht, um deren Eigenschaften, Wechselwirkungen und potenzielle Einsatzmöglichkeiten in Lebensmittelanwendungen belastbar zu bewerten.

Im Fokus steht dabei die mikrobielle Produktion ausgewählter Caseinfraktionen, insbesondere von β- und κ-Casein. Anders als bei bisherigen Ansätzen liegt der Schwerpunkt nicht allein auf der Expression der Proteine, also ihrer Bildung in der Zelle, sondern auf einer gezielten Steuerung ihres Faltungs- und Aggregationsverhaltens während der Fermentation. Caseine zählen zu den sogenannten intrinsisch ungeordneten Proteinen, deren Struktur stark von äußeren Bedingungen beeinflusst wird und die in mikrobiellen Systemen zu Prozessinstabilitäten führen können. Um diesen Effekten gezielt zu begegnen, nutzt das Projekt temperaturabhängige regulatorische Elemente, sogenannte RNA-Thermometer, mit denen sich die Proteinbiosynthese gezielt steuern lässt.



Durch diese Form der molekularen Prozesskontrolle soll die Produktbildung besser vom Zellwachstum entkoppelt und die Prozesseffizienz erhöht werden. Ergänzend werden posttranslationale Modifikationen untersucht, also gezielte chemische Veränderungen der Proteine nach ihrer zellulären Herstellung, wie die Phosphorylierung von β-Casein und die Glykosylierung von κ-Casein, da sie die kolloidalen Eigenschaften und funktionellen Wechselwirkungen maßgeblich beeinflussen. Parallel zur Prozessentwicklung werden die rekombinant hergestellten Caseine systematisch charakterisiert, unter anderem im Hinblick auf ihr Verhalten in typischen Verarbeitungsschritten der Lebensmittelherstellung.

Ein zentrales Ziel des Vorhabens ist es zudem, die gewonnenen Erkenntnisse allgemein zugänglich zu machen. Durch die Veröffentlichung von Prozessparametern, Messdaten und Ergebnissen zur Proteincharakterisierung entsteht eine belastbare Wissensbasis zu rekombinanten Caseinen. Gerade für kleine und mittlere Unternehmen eröffnet dies die Möglichkeit, Eigenschaften und Einsatzpotenziale rekombinanter Caseinfraktionen realistisch einzuordnen, Entwicklungsaufwände besser abzuschätzen und eigene Produkt- oder Prozessideen auf einer verlässlichen Datengrundlage zu prüfen. Auf diese Weise können Entwicklungsrisiken reduziert und frühzeitig Orientierung für mögliche Anwendungen gewonnen werden – auch bereits vor einer möglichen Zulassung entsprechender Inhaltsstoffe in der Europäischen Union.


Informationen zum IGF-Projekt 01IF24510N "Strategien zur Präzisionsfermentation und Anwendungsoptimierung von rekombinantem Casein in mizellaren Substrukturen – "SPArC""



... ein Projekt der Industriellen Gemeinschaftsforschung (IGF)